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Title: Resolución de la estructura terciaria de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis.
Authors: Bunster Balocchi, Marta, supervisora de grado
Contreras Martel, Carlos
Keywords: Algas - Chile.
Issue Date: 2000
Publisher: Universidad de Concepción, Facultad de Ciencias Biológicas, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular.
Abstract: El conocimiento de la estructura tridimensional de las proteínas ha sido una importante herramienta, tanto en el pasado como en el presente, para la comprensión de muchos fenómenos biológicos y juega un papel crucial en la biología molecular actual. La determinación de la estructura de proteínas por difracción de rayos-X constituye una poderosa técnica para su análisis estructural a nivel atómico, lo que permite correlacionar la estructura con la función. El presente trabajo se enfocó a la determinación de la estructura terciaria de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis, proteína encargada de captar y transferir la energía luminosa en el ficobilisoma. El análisis de la estructura permite plantear un modelo de conducción de luz para esta proteína. R-ficoeritrina está constituida por dos tipos de cadenas:  y , y por cadenas de unión  que forman el agregado ()6. La estructura tridimensional de este hexámero se logró mediante cristalografía y difracción de rayos-X. Se obtuvieron datos a 2,7 y 2,2 Å de resolución para sendos cristales. En ambos casos se obtuvieron los mismos parámetros de celda unidad (a=b=187 Å, c=59 Å; ==90º, =120º) y el grupo espacial R3. Los datos de la mayor resolución presentaron el fenómeno de macla. El problema de la fase se resolvió por reemplazo molecular empleando la estructura de R-PE de Polysiphonia urceolata. La solución de la estructura para el cristal maclado se realizó mediante el programa SHELX-97. Los factores R y Rfree obtenido al finalizar el refinamiento fueron 0,16 y 0,25 respectivamente. Cada uno de los residuos aminoacídicos de las cadenas  y  fueron correctamente asignados, siendo posteriormente confirmado por secuenciación química parcial de ambas Resolución de la estructura terciaria de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis. Resumen XV cadenas. Se reconocieron claramente en los mapas de densidad electrónica dos cromóforos en la cadena  (82 y 139), tres en la  (82, 158 y 50/61) y una metilación sobre 72N. Además, se logró asignar una región helicoidal de seis residuos de la cadena de unión . En base al análisis estructural de los cromóforos se plantean posibles rutas de transferencia de energía en R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis, considerando la ubicación y las distancias intercromóforos. Las coordenadas de R-PE de Gracilaria chilensis fueron depositadas en el Protein Data Bank (1eyx.pdb), constituyendo la primera estructura tridimensional de una proteína resuelta en Chile.
Description: Tesis para optar al grado de Doctor en Ciencias Biológicas área de especialización Biología Celular y Molecular.
URI: http://repositorio.udec.cl/jspui/handle/11594/4834
metadata.dc.source.uri: http://ezpbibliotecas.udec.cl/login?url=http://tesisencap.udec.cl/concepcion/sala-chile/contreras_m_c/index.html
Appears in Collections:Biología Celular - Tesis Doctorado

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