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http://repositorio.udec.cl/jspui/handle/11594/8085
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Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
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dc.contributor.advisor | Morín Muñoz, Violeta; supervisora de grado | es |
dc.contributor.author | Paredes Vallejos, Felipe Alejandro | es |
dc.date.accessioned | 2021-10-14T00:34:31Z | - |
dc.date.available | 2021-10-14T00:34:31Z | - |
dc.date.issued | 2019 | - |
dc.identifier.uri | http://repositorio.udec.cl/jspui/handle/11594/8085 | - |
dc.description | Seminario para optar al título de Biólogo. | es |
dc.description | Esta tesis ha sido realizada en el Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Facultad de Ciencias Biológicas, de la Universidad de Concepción. | - |
dc.description.abstract | Catepsina L ha sido documentada por diversos estudios como una proteasa promotora de la progresión cancerígena, siendo reconocido principalmente su papel degradativo en eventos de migración y metástasis al ser secretada al medio extracelular. Mientras que, su localización nuclear ha sido vinculada como un efecto promotor en la progresión del ciclo celular, a través de la activación del factor de transcripción CDP/Cux1. Las formas proteicas nucleares de estos estudios sugieren que las variantes de catepsina L encargadas de promover esta patología, pueden ser diferentes en tamaño molecular, dependiendo del tejido afectado y del tipo celular. Nosotros estudiamos las isoformas de catepsina L que se encuentran a nivel nuclear, y ligamos su participación en la proliferación celular en células de cáncer colorrectal a través de la inhibición de su actividad. Además, evaluamos el efecto de la actividad de catepsina L en la expresión de la proteasa pro apoptótica catepsina D. Para este propósito, la línea celular de adenocarcinoma colorrectal Colo320 fue cultivada en presencia de un inhibidor específico para catepsina L durante 18 horas. Analizamos, en primer lugar, la localización celular de catepsina L, empleando ensayos de inmunofluorescencia e inmunodetección por western blotting, en conjunto con la detección de marcadores nucleares y citoplasmáticos. Para determinar los efectos producidos por la inhibición de esta proteína en el ciclo celular, ensayos de proliferación celular y de detección mediante western blotting se emplearon para vincular la actividad de las formas nucleares detectadas en el clivaje de CDP/Cux1, efectos que se confirmaron mediante un marcador de proliferación celular. En paralelo, para analizar los cambios en la expresión de catepsina D, análisis mediante western blotting y RT-PCR fueron llevados a cabo. Nuestros resultados muestran que las isoformas de catepsina L presentes a nivel nuclear son de 60 y 35 kDA, y su actividad proteolítica se vincula directamente con el clivaje de CDP/Cux1 y subsecuente contribución en la proliferación celular. Mientras que su actividad, al parecer, no genera cambios en los niveles de expresión de catepsina D. | es |
dc.language.iso | spa | es |
dc.publisher | Universidad de Concepción. | es |
dc.rights | Creative Commoms CC BY NC ND 4.0 internacional (Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional) | - |
dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.es | - |
dc.source.uri | https://go.openathens.net/redirector/udec.cl?url=http://tesisencap.udec.cl/concepcion/cs_naturales/paredes_v_f/index.html | - |
dc.subject | Colon (Anatomía) | - |
dc.subject | Cáncer | - |
dc.subject | Peptido hidrolasas | - |
dc.subject | Catepsinas | - |
dc.subject | Inhibidores de proteasas | - |
dc.subject | Bienestar y Salud | - |
dc.title | Efecto de catepsina L nuclear en la proliferación celular y expresión de catepsina D en células de adenocarcinoma colorrectal Colo320. | es |
dc.type | Tesis | es |
dc.description.facultad | Facultad de Ciencias Naturales y Oceanográficas | es |
Aparece en las colecciones: | Ciencias Naturales y Oceanográficas - Tesis Pregrado |
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