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http://repositorio.udec.cl/jspui/handle/11594/6434
Registro completo de metadatos
Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
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dc.contributor.advisor | Puchi Thiele, Marcia Amalia; supervisora de grado | es |
dc.contributor.author | Córdova Tapia, Candy Liliana | es |
dc.date.accessioned | 2021-06-18T07:48:03Z | - |
dc.date.available | 2021-06-18T07:48:03Z | - |
dc.date.issued | 2009 | - |
dc.identifier.uri | http://repositorio.udec.cl/jspui/handle/11594/6434 | - |
dc.description | Tesis para optar al grado de Magíster en Ciencias, Mención Bioquímica | es |
dc.description.abstract | stro laboratorio se ha reportado la presencia de una cisteíno proteasa (SpH proteasa) de 60 kDa homóloga a catepsina L humana que degrada las histonas espermáticas SpH de Tetrapygus niger durante la remodelación del pronúcleo masculino previo a su fusión con el pronúcleo femenino para formar el embrión. Posterior a esta fusión, SpH proteasa persiste en el núcleo de los cigotos co localizando con tubulina durante la división celular inicial del embrión (Concha y cols, 2005 a y b). La actividad de la SpH-proteasa está modulada por pH y por modificaciones postraduccionales, como poli(ADP-ribosilación) y fosforilación de sus sustratos (Morin y cols.1999 a, b). En el año 2004, Goulet y colaboradores reportaron la participación de una catepsina L nuclear de aproximadamente 32 kDa, en la regulación de la progresión del ciclo celular a través del procesamiento proteolítico del factor de transcripción CDP Cux, permitiendo la transición G1/S, encontrando, además, esta actividad en células transformadas (Goulet y cols, 2007). En este contexto, el reporte más reciente es el realizado por Sullivan y colaboradores (2009) quienes detectaron la presencia de una isoforma de catepsina L en el núcleo de células de cáncer colorectal. Basado en estas evidencias y que en nuestro laboratorio se tiene un anticuerpo policlonal anti SpH proteasa de erizo de mar homóloga a catepsina L, y en el rol que juega catepsina L, este trabajo de tesis se centró en la detección, purificación y - 6 - caracterización bioquímica de una proteasa potencialmente homóloga a SpH proteasa de T. niger presente en células HeLa (células de cáncer cérvico uterino). Se caracterizó una proteasa tipo catepsina L de peso molecular 60 kDa presente en el extracto nuclear de células HeLa, con actividad proteolítica semejante a la presente en el desarrollo embrionario de T. niger. A diferencia de la informada por Goulet y colaboradores (2004) y Sullivan y colaboradores (2009), la proteasa nuclear caracterizada en esta tesis tiene un tamaño molecular mayor y coexiste con el zimógeno también presente en el extracto nuclear. Estos resultados demuestran, por primera vez, la presencia de una variante de Catepsina L de 60 kDa localizada en el núcleo de células HeLa cuya función es desconocida. | es |
dc.language.iso | spa | es |
dc.publisher | Universidad de Concepción. | es |
dc.rights | Creative Commoms CC BY NC ND 4.0 internacional (Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional) | - |
dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.es | - |
dc.source.uri | https://go.openathens.net/redirector/udec.cl?url=http://tesisencap.udec.cl/concepcion/cordova_t_c/index.html | - |
dc.subject | Catepsina L | es |
dc.subject | Células Hela | es |
dc.subject | Proteasas | es |
dc.title | Caracterización de una cisteíno proteasa tipo Catepsina L presente en el núcleo de células HeLa. | es |
dc.type | Tesis | es |
dc.description.facultad | Facultad de Ciencias Biológicas | es |
dc.description.departamento | Departamento de Bioquímica y Biología Molecular. | es |
Aparece en las colecciones: | Departamento de Bioquímica y Biología Molecular - Tesis Magíster |
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Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
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