Caracterización cinética de agmatinasa de escherichia coli y mutante N130DS137C de arginasa recombinante de hígado humano con actividad agmatinasa.

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dc.contributor.advisorCarvajal Baeza, Nelsones
dc.contributor.authorEnríquez Vera, Paula Fabiolaes
dc.date.accessioned2021-05-27T20:49:32Z
dc.date.accessioned2024-05-15T13:36:44Z
dc.date.accessioned2024-08-28T13:54:52Z
dc.date.available2021-05-27T20:49:32Z
dc.date.available2024-05-15T13:36:44Z
dc.date.available2024-08-28T13:54:52Z
dc.date.issued2005
dc.descriptionTesis para optar al grado de Magíster en Ciencias, mención Bioquímica.es
dc.description.abstractLa arginasa (EC 3.5.3.1) y la agmatinasa (EC 3.5.3.11) catalizan reacciones de hidrólisis de un sustrato guanidínico y generar urea como uno de los productos. Aparte de las homologías estructurales entre sus sustratos (la agmatina resulta de la descarboxilación de la arginina por la arginina descarboxilasa), las secuencias aminoacídicas de estas enzimas presentan un alto grado de homología, lo que ha llevado a incluirlas en la llamada “familia de las arginasas”, considerándose que habrían divergido a partir de un origen evolutivo común para alcanzar cada una de ellas su particular especificidad de sustrato. Hasta el momento, se dispone de una gran cantidad de información en relación con la arginasa de distintos organismos y tejidos. Más aún, se dispone de la estructura tridimensional de las isoformas de arginasa de mamífero y de la enzima de Bacillus caldovelox. Por el contrario, la información referente a la agmatinasa es muy reducida y sólo en los últimos años se ha logrado demostrar el requerimiento de iones metálicos y se ha iniciado la identificación de residuos de su sitio activo. Además, se ha resuelto la estructura cristalina de la agmatinasa de Deinococcus radiodurans y, en nuestro laboratorio, hemos desarrollado un modelo estructural para la enzima de Escherichia coli. El análisis de las secuencias aminoacídicas revela la presencia de residuos altamente conservados en los miembros de la familia de las arginasas y sus estructuras muestran también un alto grado de homología. Entre los residuos conservados se destacan algunos que participarían en la interacción de estas enzimas con su respectivo sustrato y el ión metálico.es
dc.description.campusConcepciónes
dc.description.departamentoDepartamento de Bioquímica y Biología Celulares
dc.description.facultadFacultad de Ciencias Biológicases
dc.identifier.urihttps://repositorio.udec.cl/handle/11594/6061
dc.language.isoeses
dc.publisherUniversidad de Concepciónes
dc.rightsCC BY-NC-ND 4.0 DEED Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Internationalen
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.source.urihttps://go.openathens.net/redirector/udec.cl?url=http://tesisencap.udec.cl/concepcion/enriquez_v_p_2005_MAG/index.html
dc.subjectBioquímicaes
dc.subjectArginasaes
dc.subjectEnzimases
dc.titleCaracterización cinética de agmatinasa de escherichia coli y mutante N130DS137C de arginasa recombinante de hígado humano con actividad agmatinasa.es
dc.typeTesises

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