Resolución de la estructura terciaria de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis.
| dc.contributor.advisor | Bunster Balocchi, Marta Cecilia | es |
| dc.contributor.author | Contreras Martel, Carlos | es |
| dc.date.accessioned | 2021-03-29T20:23:26Z | |
| dc.date.accessioned | 2024-08-28T14:12:32Z | |
| dc.date.available | 2021-03-29T20:23:26Z | |
| dc.date.available | 2024-08-28T14:12:32Z | |
| dc.date.issued | 2000 | |
| dc.description | Tesis para optar al grado de Doctor en Ciencias Biológicas área de especialización Biología Celular y Molecular. | es |
| dc.description.abstract | El conocimiento de la estructura tridimensional de las proteínas ha sido una importante herramienta, tanto en el pasado como en el presente, para la comprensión de muchos fenómenos biológicos y juega un papel crucial en la biología molecular actual. La determinación de la estructura de proteínas por difracción de rayos-X constituye una poderosa técnica para su análisis estructural a nivel atómico, lo que permite correlacionar la estructura con la función. El presente trabajo se enfocó a la determinación de la estructura terciaria de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis, proteína encargada de captar y transferir la energía luminosa en el ficobilisoma. El análisis de la estructura permite plantear un modelo de conducción de luz para esta proteína. R-ficoeritrina está constituida por dos tipos de cadenas: y , y por cadenas de unión que forman el agregado 6. La estructura tridimensional de este hexámero se logró mediante cristalografía y difracción de rayos-X. Se obtuvieron datos a 2,7 y 2,2 Å de resolución para sendos cristales. En ambos casos se obtuvieron los mismos parámetros de celda unidad (a=b=187 Å, c=59 Å; ==90º, =120º) y el grupo espacial R3. Los datos de la mayor resolución presentaron el fenómeno de macla. El problema de la fase se resolvió por reemplazo molecular empleando la estructura de R-PE de Polysiphonia urceolata. La solución de la estructura para el cristal maclado se realizó mediante el programa SHELX-97. Los factores R y Rfree obtenido al finalizar el refinamiento fueron 0,16 y 0,25 respectivamente. Cada uno de los residuos aminoacídicos de las cadenas y fueron correctamente asignados, siendo posteriormente confirmado por secuenciación química parcial de ambas Resolución de la estructura terciaria de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis. Resumen XV cadenas. Se reconocieron claramente en los mapas de densidad electrónica dos cromóforos en la cadena (82 y 139), tres en la (82, 158 y 50/61) y una metilación sobre 72N. Además, se logró asignar una región helicoidal de seis residuos de la cadena de unión . En base al análisis estructural de los cromóforos se plantean posibles rutas de transferencia de energía en R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis, considerando la ubicación y las distancias intercromóforos. Las coordenadas de R-PE de Gracilaria chilensis fueron depositadas en el Protein Data Bank (1eyx.pdb), constituyendo la primera estructura tridimensional de una proteína resuelta en Chile. | es |
| dc.description.departamento | Departamento de Biología Celular y Molecular. | es |
| dc.description.facultad | Facultad de Ciencias Biológicas | es |
| dc.identifier.uri | https://repositorio.udec.cl/handle/11594/4834 | |
| dc.language.iso | spa | es |
| dc.publisher | Universidad de Concepción. | es |
| dc.rights | Creative Commoms CC BY NC ND 4.0 internacional (Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional) | |
| dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.es | |
| dc.source.uri | https://go.openathens.net/redirector/udec.cl?url=http://tesisencap.udec.cl/concepcion/sala-chile/contreras_m_c/index.html | |
| dc.subject | Algas - Chile. | |
| dc.title | Resolución de la estructura terciaria de R-ficoeritrina de Gracilaria chilensis. | es |
| dc.type | Tesis | es |