Caracterización de una cisteíno proteasa tipo Catepsina L presente en el núcleo de células HeLa.
| dc.contributor.advisor | Puchi Thiele, Marcia Amalia | es |
| dc.contributor.author | Córdova Tapia, Candy Liliana | es |
| dc.date.accessioned | 2021-06-18T07:48:03Z | |
| dc.date.accessioned | 2024-05-15T13:36:49Z | |
| dc.date.accessioned | 2024-08-28T13:56:19Z | |
| dc.date.available | 2021-06-18T07:48:03Z | |
| dc.date.available | 2024-05-15T13:36:49Z | |
| dc.date.available | 2024-08-28T13:56:19Z | |
| dc.date.issued | 2009 | |
| dc.description | Tesis presentada para optar al grado de Magíster en Ciencias, Mención Bioquímica | es |
| dc.description.abstract | stro laboratorio se ha reportado la presencia de una cisteíno proteasa (SpH proteasa) de 60 kDa homóloga a catepsina L humana que degrada las histonas espermáticas SpH de Tetrapygus niger durante la remodelación del pronúcleo masculino previo a su fusión con el pronúcleo femenino para formar el embrión. Posterior a esta fusión, SpH proteasa persiste en el núcleo de los cigotos co localizando con tubulina durante la división celular inicial del embrión (Concha y cols, 2005 a y b). La actividad de la SpH-proteasa está modulada por pH y por modificaciones postraduccionales, como poli(ADP-ribosilación) y fosforilación de sus sustratos (Morin y cols.1999 a, b). En el año 2004, Goulet y colaboradores reportaron la participación de una catepsina L nuclear de aproximadamente 32 kDa, en la regulación de la progresión del ciclo celular a través del procesamiento proteolítico del factor de transcripción CDP Cux, permitiendo la transición G1/S, encontrando, además, esta actividad en células transformadas (Goulet y cols, 2007). En este contexto, el reporte más reciente es el realizado por Sullivan y colaboradores (2009) quienes detectaron la presencia de una isoforma de catepsina L en el núcleo de células de cáncer colorectal. Basado en estas evidencias y que en nuestro laboratorio se tiene un anticuerpo policlonal anti SpH proteasa de erizo de mar homóloga a catepsina L, y en el rol que juega catepsina L, este trabajo de tesis se centró en la detección, purificación y - 6 - caracterización bioquímica de una proteasa potencialmente homóloga a SpH proteasa de T. niger presente en células HeLa (células de cáncer cérvico uterino). Se caracterizó una proteasa tipo catepsina L de peso molecular 60 kDa presente en el extracto nuclear de células HeLa, con actividad proteolítica semejante a la presente en el desarrollo embrionario de T. niger. A diferencia de la informada por Goulet y colaboradores (2004) y Sullivan y colaboradores (2009), la proteasa nuclear caracterizada en esta tesis tiene un tamaño molecular mayor y coexiste con el zimógeno también presente en el extracto nuclear. Estos resultados demuestran, por primera vez, la presencia de una variante de Catepsina L de 60 kDa localizada en el núcleo de células HeLa cuya función es desconocida. | es |
| dc.description.campus | Concepción | es |
| dc.description.departamento | Departamento de Bioquímica y Biología Molecular | es |
| dc.description.facultad | Facultad de Ciencias Biológicas | es |
| dc.identifier.uri | https://repositorio.udec.cl/handle/11594/6434 | |
| dc.language.iso | es | es |
| dc.publisher | Universidad de Concepción | es |
| dc.rights | CC BY-NC-ND 4.0 DEED Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 International | en |
| dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ | |
| dc.source.uri | https://go.openathens.net/redirector/udec.cl?url=http://tesisencap.udec.cl/concepcion/cordova_t_c/index.html | |
| dc.subject | Catepsina L | es |
| dc.subject | Células Hela | es |
| dc.subject | Proteasas | es |
| dc.title | Caracterización de una cisteíno proteasa tipo Catepsina L presente en el núcleo de células HeLa. | es |
| dc.type | Tesis | es |