Tesis Doctorado

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https://repositorio.udec.cl/handle/11594/185

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Browsing Tesis Doctorado by Author "Acosta Alba, Jannel"

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    Caracterización funcional de péptidos antimicrobianos de NK-Lisina de Salmo salar.
    (Universidad de Concepción, 2026) Carrera Naipil, Crisleri Dayan; Acosta Alba, Jannel; Montesino Seguí, Raquel
    El desarrollo de vacunas eficaces para la acuicultura es crucial para prevenir enfermedades infecciosas y mejorar la salud de los peces. En la salmonicultura, se utilizan comúnmente vacunas inactivadas y de subunidades; sin embargo, su inmunogenicidad suele ser limitada, por lo que requieren adyuvantes para aumentar su eficacia. En este contexto, se identificaron y caracterizaron variantes adicionales de NK-lisina en Salmo salar, así como su distribución en tejidos inmunes como branquias, bazo y riñón cefálico, donde presentan alta expresión, lo que sugiere un papel relevante en la defensa inmunológica. Los péptidos derivados de NK-lisina mostraron actividad antimicrobiana contra patógenos relevantes en acuicultura, como Piscirickettsia salmonis y Flavobacterium psychrophilum, además de actividad inmunomoduladora tanto in vitro como in vivo. Estos péptidos regulan la expresión de citoquinas asociadas a respuestas inmunes innata y adaptativa, incluyendo perfiles Th1, Th2 y Th17. Asimismo, pueden modular respuestas inducidas por patrones moleculares asociados a patógenos (PAMPs), potenciando la expresión de genes antivirales como IFN-γ y Mx frente a poli (I:C), y regulando la respuesta inflamatoria frente a LPS. También se ha observado un aumento en la actividad fagocítica de leucocitos del riñón cefálico, aunque con efectos variables según el péptido evaluado. Debido a su baja toxicidad relativa y a su capacidad de modular la respuesta inmune, estos péptidos también han sido evaluados como adyuvantes vacunales. En formulaciones con el antígeno VP2 del virus IPNv, los péptidos SsNK127 y SsNK427 incrementaron la producción de IgM y potenciaron respuestas inmunes humorales y celulares, sugiriendo la activación coordinada de respuestas Th1, Th2 y Th17. En conjunto, estos resultados indican que los péptidos derivados de NK-lisina no solo poseen actividad antimicrobiana directa, sino también un fuerte potencial inmunoestimulante y adyuvante, lo que los posiciona como candidatos prometedores para mejorar vacunas y el control de enfermedades en la acuicultura del salmón.
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    Péptidos como potenciales inmunomoduladores y adyuvantes moleculares en salmónidos.
    (Universidad de Concepción, 2026) Villegas Villegas, Milton Fernando; Acosta Alba, Jannel; Montesino Seguí, Raquel
    La salmonicultura enfrenta dificultades persistentes para controlar las enfermedades infecciosas, lo que ha impulsado la búsqueda de inmunomoduladores y adyuvantes moleculares capaces de mejorar la eficacia vacunal y reducir el uso de antibióticos, en cuyo marco HMGB1 y los péptidos derivados de esta proteína surgen como candidatos de interés. El objetivo de este estudio fue caracterizar el efecto de HMGB1 recombinante (rHMGB1) y de péptidos derivados sobre la respuesta inmune innata y adaptativa de Salmo salar. Para ello, se realizaron análisis in silico, ensayos in vitro en células SHK-1 y HeLa/TLR5, evaluaciones in vivo en bazo y riñón anterior, y un modelo vacunal con VP2 del virus de la necrosis pancreática infecciosa (IPNV). rHMGB1 actuó como un DAMP con actividad inmunomoduladora amplia, al inducir genes proinflamatorios y asociados a respuesta TH1, con un efecto más marcado en bazo. Los péptidos derivados presentaron respuestas más selectivas. Entre ellos, 11W destacó por inducir tempranamente IFN-γ en células SHK-1, promover la translocación nuclear de NF-κB en células HeLa/TLR5, reducir la citotoxicidad inducida por Piscirickettsia salmonis en SHK-1 y potenciar la respuesta celular tras la reestimulación en peces inmunizados. En cambio, 6W mostró una actividad más acotada y no evidenció protección funcional frente a P. salmonis en este modelo. rHMGB1 demostró ser un inmunomodulador de amplio espectro, mientras que 11W es el péptido derivado de HMGB1 con mayor respaldo funcional como adyuvante molecular en salmónidos.
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